Bom dia,

Neste meu primeiro post de 2013 gostaria de comentar sobre um artigo publicado no dia 8 deste mês no Journal of Biological Chemistry (aqui). Neste artigo, foi demonstrado que além dos sítios de ligação para RIP2, os domínios CARD de Nod1 e Nod2 possuem também sítios de ligação para ubiquitina (Ub). Ainda de acordo com o artigo, ao se ligar ao CARD de Nod1 a Ub competiria com Rip2 e desta forma aumentaria a sinalização disparada pelo estímulo com ligantes de Nod1. Para comprovar esta hipótese os autores realizaram experimentos com Nod1-CARD mutados no sítio de ligação a Ub e de fato observaram maior produção de IL-8 durante o estímulo com iE-DAP. O artigo é muito interessante e abre novas possibilidades para o entendimento dos mecanismos envolvidos na sinalização dependente de Nod1 e também de Nod2. Porém, na minha opinião, o achado mais interessante do trabalho não foi muito explorado e discutido (talvez numa próxima publicação?)…Os autores confirmaram que ATG16L1 interage com Nod1 e Nod2 e foram além, demonstrando que ATG16L1 interage com a Ub. Esta observação é extremamente importante porque faz de ATG16L1 um possível sensor para Ub. Como sabemos, bactérias intracelulares são ubquitinadas quando estão livres no citosol. Será que ATG16L1 reconhece diretamente estas bactérias ubiquitinadas no citosol e dispara a autofagia de maneira análoga à p62?

Bom, se alguém estiver interessado em testar essa hipótese e tiver disposição e COMPROMETIMENTO (como isso anda em falta…) por favor entrar em contato.

Grande 2013 para todos nós!